西亚试剂：秦燕等揭示核糖体对翻译因子调控的新机制

近日，国际著名杂志《自然—结构和分子生物学》（Nature Structural & Molecular Biology) 在线刊登了中国科学院生物物理研究所秦燕研究员的最新科研成果“A conserved proline switch on the ribosome facilitates the recruitment and binding of trGTPases，”，文章中，研究者报道了核糖体招募翻译因子的重要分子机理。

核糖体是蛋白质翻译工厂，信使RNA上携带的遗传信息在这里被翻译成蛋白质。完成蛋白质的生物合成过程需要核糖体和众多翻译因子协调完成，核糖体招募翻译因子的过程错综复杂，一直以来没有定论。

秦燕研究组研究发现，在核糖体的翻译因子结合部位存在一个脯氨酰开关（Proline Switch），它的构象决定核糖体对翻译因子的招募与否。深入研究发现，控制该开关的酶就是翻译因子。因此，核糖体与翻译因子之间存在着对彼此的共调控。而这种调控关系，在所有的蛋白质翻译G蛋白（trGTPase）与核糖体之间存在，说明其具有普遍意义：在翻译的全部过程中，包括起始、延长、终止和再循环，都由这个脯氨酰开关调控招募翻译G蛋白。

这项研究工作与同所的龚为民研究员、许瑞明研究员，以及德国马普学会分子遗传研究所K. H. Nierhaus教授合作完成，得到了国家科技部、国家基金委、中国科学院的资助。（

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