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西亚试剂:变构蛋白的活性并非纯粹由结构调控

变构蛋白(别构蛋白)是具有变构剂行为的蛋白质。蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。此前一直认为不同的蛋白质,正因为具有不同的空间结构,因此具有不同的理化性质和生理功能。效应子分子被认为通过与一个变构点(与活性点明显不同)结合、从而诱导和稳定蛋白的某一特定构形状态来控制变构蛋白的活性。

一项新的研究表明,认为变构蛋白的活性纯粹由结构调控的观点应当予以修正,将来自蛋白动态的一个经常占支配地位的贡献包括进去。

Shiou-Ru Tzeng 和 Charalampos Kalodimos对与“降解物激活蛋白”(CAP)相结合的环AMP进行了定性。CAP是被经常用作变构模型的一个转录激活蛋白。他们出乎意料地发现,即便是当处在一个从结构上来讲没有活性的构形时,CAP也能被蛋白动态的变化所激活,以便与配体(DNA)结合