西亚试剂 ：EIN2的核心作用及其蛋白结构与亚细胞定位

EIN2的核心作用及其蛋白结构与亚细胞定位。(A)ein2突变体表型;(B)EIN2蛋白的二级结构;(C)3D渲染图示当细胞内存在乙烯时EIN2蛋白的亚细胞定位，包括细胞核(蓝色)、ER(紫色)、细胞质(绿色)等。

EIN2蛋白共有1294个氨基酸的跨膜蛋白，N端含有12个跨膜结构域将EIN2锚定在ER上;C端为亲水区，虽然在植物中非常保守，但是并不含有与已知的结构域相似的结构域。前人的研究表明，EIN2的N端作为一个跨膜结构接受上游的信号，而C端参与了乙烯的信号转导并将信号向下转导。2012年，包括北京大学生命科学学院郭红卫领导的课题组在内的三个研究小组同时报道了EIN2激活下游乙烯信号的“剪切、穿梭”模型，即当细胞内乙烯浓度较高时， EIN2被激活且其C端(CEND)被蛋白酶剪切而脱离ER进入细胞核并以某种方式激活EIN3/EIL1和乙烯反应。郭红卫团队还发现乙烯不但能诱导CEND进入细胞核，而且还促进其在细胞质中形成明亮的、随机分布的点状结构，这暗示EIN2在细胞质中可能具有重要的功能。此外，当人们通过诱导的方式强制CEND全部进入细胞核发现只能部分激活乙烯反应，这表明CEND在细胞核之外还可能有重要的功能。

2006年郭红卫研究组和国外一个研究组曾同时报道一个叫做EIN5的5’→3’核酸外切酶具有负调EBF1/2功能的作用。非常有意思的是，他们还发现在ein5的突变体中与EBF1/2 mRNA 3’UTR对应的小片段大量积累。郭红卫团队大胆假设ein5突变体的乙烯不敏感表型是由其体内大量积累3’UTR片段所导致。为了验证这个假设，他们分别将与EBF1/2的3’UTR对应的片段过表达在野生型拟南芥(WT)中，令人惊讶的是转基因植株表现出了明显的乙烯不敏感表型。进一步的遗传和生化实验表明，外源过表达的3’UTR在翻译水平增强内源EBF1/2的表达。藉此，郭红卫团队首次观察到EBF1/2 mRNA的3’UTR可能具有负调EBF1/2翻译的功能。以上资料由西亚试剂：http://www.xiyashiji.com/