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研究人员发现,Cmr复合体的主干由四个螺旋包装的Cmr4亚基组成,为crRNA的结合和目标RNA的切割提供了重要平台。如果Cmr4发生突变,Cmr复合体就无法正常剪切目标RNA。
进一步研究显示,四个亚基的钩状结构形成了四个潜在的RNA结合和剪切位点。而且Cmr crRNA及其目标结合机制与Cascade复合体类似。监控复合物Cascade是CRISPR系统中的一个关键组分,负责扫描外源DNA并将其粉碎。Cascade由11种蛋白组成的,只有所有部分都正常运转,才能发挥自己的正常功能。
作者简介:
李红教授,93年毕业于川大物理系,89年获美国俄亥俄州立大学物理学硕士,94年获美国Rochester大学生物物理博士。先后在美国Brookhaven和加州理工大学作博士后。99年起先后任佛罗里达州立大学助理教授、副教授。2010年任化学和生化系正教授。李教授长期从事蛋白-RNA的晶体结构与功能研究,在spliceosome和核酸内切酶领域颇有建树,发表了数十篇高水平文章,曾获美国癌症协会研究学者奖、佛罗里达州生物医学研究新人奖,在美国国立卫生院(NIH)任资深基金评审人。