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依赖于生物素(Biotin)的羧化酶在代谢中起核心作用,并且是糖尿病、癌症和微生物感染的潜在药物作用目标,但此前几乎没有关于这一家族中最重要、被研究最广泛的酶——“乙酰-CoA羧化酶”(ACC)的结构信息。Jia Wei 和Liang Tong获得了来自酿酒酵母的ACC的全长度的、500kDa的全酶二聚物的X-射线晶体结构。该结构显示了与其他依赖于生物素的羧化酶很不相同的组织方式,因为它有一个大的中央区域,该区域没有与其他蛋白同源的序列。该区域在单聚和二聚状态间有巨大的构形变化,这些差别为天然产物 “Soraphen A”和磷酸化对ACC的抑制提供了一个分子层面的解释。
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