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细菌蛋白YidC (线粒体Oxa1和叶绿体Alb3的一个同源物)不仅仅只是一个伴侣分子,与Sec机构合作来促进其膜蛋白基质的正确折叠和膜拓扑,它还独立于Sec将几个单跨或双跨膜蛋白插入到膜内。
Osamu Nureki 及同事发表了等待已久的YidC结构,它让我们对这种膜蛋白的第二个作用能够有所认识。该结构显示,YidC并没有采用一个与多肽传导通道相似的架构。
相反,该蛋白内一个新颖的皱褶形成一个带正电的亲水性槽。作者通过基于结构的功能分析发现,该槽中一个保守的Arg残基与一个基质蛋白的N-端区域的酸残基之间的静电相互作用,是该基质由YidC介导的向膜内的插入所必需的。
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