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在包括神经传输物释放、荷尔蒙释放和囊泡转运在内的各种细胞过程中,演化上保守的SNARE蛋白形成一个复合物,驱动两个细胞腔的膜之间的融合。融合一旦发生,这些复合物就会被ATP酶NSF和SNAP衔接蛋白拆解,为下一轮的膜融合来循环各个SNARE蛋白。
这项研究采用单粒子低温电子显微镜来确定NSF和20S复合物从亚纳米到接近原子分辨率的结构。
这篇论文报告了全长度NSF在与ATP和ADP结合状态的结构以及大约660千道尔顿、涉及两个不同SNARE复合物的NSF/SNAP/SNARE (20S) 超级复合物的结构。作者的数据为这些重要分子机器的内部工作方式提供了前所未有的详细信息。
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