西亚试剂：MALAT1的m6A修饰并非直接利用效应蛋白(reader)起作用

值得注意的是，MALAT1的m6A修饰并非直接利用效应蛋白(reader)起作用，却通过改变RNA结构(甲基化作为转换器来改变环结构，促使蛋白与之结合)来间接完成这一通路。这两个步骤可被受到m6A转换控制的变化紧密调控。就在上月，一篇囊括了生物物理学、结构测定和在生物体中探测m6A结构脉络的研究公开发表。该研究揭示了m6A改变二级结构部分的趋向，该二级结构由双链RNA形成，位于单链区域和碱基对区域的交界处，正如MALAT1这一案例中所观测到的一样。

Liu等人继续阐述m6A转换的数量和功能性作用。他们通过观察，看在转录物组(整套转录RNA)中，当m6A水平整体减少时，哪些m6A位点的出现使得HNRNPC结合减少，结果以高置信度确认了2798个位点。接着，他们进一步阐述了HNRNPC和m6A甲基化的连接作用，表明不同细胞的RNA转录多达5251种，它们有的抑制HNRNPC的结合，有的减少m6A的甲基化。作者还通过甲基化、HNRNPC与多种选择性剪接外显子(基因的蛋白编码区域)结合的方式，观察到类似的共调节作用。

上述发现对于我们理解m6A如何控制基因表达而言，是一项巨大的进展，但也留下了许多问题。比如：HNRNPC在m6A甲基化中，是唯一通过此机制被利用的RNA结合蛋白吗，还是另有其它蛋白的参与?Reader蛋白质参与这种m6A转换，这样是进一步降低了二级结构的稳定性呢，还是有助于因子的补充复原?是哪一种细胞变化激发了转换的发生?最后，在庞大的转录物组中，还有其它RNA修饰促使其转换发生吗?在我们看来，恐怕还有更多的问题亟待解决。

以上资料由西亚试剂：http://www.xiyashiji.com/ 提供